Kedvcsináló

A biokémiai folyamatok feltérképezésében elengedhetetlen a résztvevő fehérjék és ligandumaik térszerkezetének atomi szintű vizsgálata. Ehhez korszerű, egymást kiegészítő módszereket (szerves kémiai szintézisek, röntgenkrisztallográfia, fehérje- és "kismolekulás" NMR-, kiroptikai- és vibrációs spektroszkópia, molekulamodellezés) kívánunk alkalmazni. Kutatásaink több proteázhoz kapcsolódóan a fehérje-ligand és fehérje-fehérje kölcsönhatások mélyebb megértését célozzák. Míg ezek az enzimek az említett kölcsönhatások kiváló modelljei (pl.: kimotripszin család és inhibitorai, prolil-oligopeptidáz család enzimei), fontos szerepet játszanak különböző életfolyamatokban is. A fehérjék feltekeredését meghatározó kölcsönhatások jellemzése céljából kis méretű modellfehérjéket és peptideket vizsgálunk. A kutatások távlati célja az, hogy többek között különböző ferrocének és heterociklusok fehérjekonjugátumait és glikozidjait előállítva, korlátozott preparatív szerves kémiai kapacitásunkat felhasználva hozzájáruljunk új, potenciálisan biológiai hatással rendelkező ligandumok kifejlesztéséhez. Ehhez azonban először fel kell derítenünk az adott fehérjék és potenciálisan ezekhez kapcsolódó ligandumok atomi részleteit. A vizsgálandó fehérjék körét a funkció szempontjából fontos mozgékonyság(kalpasztatin-kalpain és szekurin-szeparáz rendszerek), a biológiai jelentőség, valamint az eddigi kutatási tapasztalataink figyelembevételével határoztuk meg.