Bemutatkozás
A HUN-REN - ELTE Fehérjemodellező Kutatócsoport és a Szerkezeti Kémia és Biológiai Laboratórium az Eötvös Loránd Tudományegyetem Természettudományi Karán, a Kémiai Intézetben működik. Számos hazai és külföldi szerkezetkutató munkacsoporttal működünk együtt a szerves kémia, a peptidkémia, a molekuláris biológiai és biokémiai különböző területein azért, hogy jobban megértsük a mikrokozmosz csodálatos ám a szem elől elrejtett világát. Olyan szintetikus platformot működtetünk és fejlesztünk, amely magába foglal egy áramlásos kémián alapuló, polipeptidek és fehérje domének szintézisére alkalmas rendszert, illetve részben jelöletlen, részben 15N és 13C izotópjelölt fehérjék előállítására alkalmas fermentor-reaktort.
Témáink között vannak térszerkezet orientált projektek: mint például a foldamer kutatás, az önszerveződő és reverzibilis amiloidképződés megértése, a nem-természetes aminosavak és cukor-aminosavak totálszintézise, a polipeptidek és fehérje domének kémiai szintézise. Vannak betegségek gyógyítását elősegítő hatóanyagok és molekulák előállítását célzó projektjeink. Ezek keretében foglalkozunk a II-típusú cukorbetegség gyógyításában használt - Exendin-4 típusú, - GLP-1 analógokkal, az Alzheimer-kór molekuláris hátterének mélyebb megértésével, a tumoros megbetegedésekben fontos szerepet betöltő kRas jelátviteli fehérjével, antibiotikumok hatásmechanizmusával és egyes gyógyszer-gyógyszer kölcsönhatások mélyebb megértésével. Fehérjemodellezési munkáink során bioinformatikai, molekulamodellezései, hatóanyag tervezési és alkalmazott kvantumkémiai feladatokat is sikerrel oldunk meg.
Az elmúlt évtizedben több, ELTE központú együttműködést és pályázatot vezettünk azért, hogy a nagyfelbontású szerkezetvizsgálatok olyan fontos eszközeit mint az NMR-spektroszkópia, a röntgen-krisztallográfia és a krio elektronmikroszkópia adta lehetőségeinket a legmagasabb szinten és hatékonya tudjuk művelni, tudásunkat másokkal megosztani, ipari partnerekkel együttműködni. (MedInProt, HunProtExc, vagy a SzintPlusz Kiválósági Programok, iNEXT-Discovery H-2020, stb.)
Nyitott gondolkozású, lelkes csapatunk szeretettel várja a diákokat és örömmel kooperál minden érdeklődő kutatóval.
Híreink
-
A pszeudoprolin-származékok oxazolidin jellegének feltárása automatizált áramlási peptidkémiai módszerrel
A pszeudoprolin-származékokat, mint például a Thr(ΨPro)-OH-t, a peptidszintézisben használják a peptidaggregáció és az aszpartimidképződés minimalizálása érdekében, de jelentős mellékhatásokat idézhetnek elő, különösen magas hőmérsékleten és nyomáson. Ez a tanulmány az oxazolidin-rész viselkedését vizsgálja, és mechanizmusokat javasol ezen mellékhatások mérséklésére, termodinamikailag ellenőrzött megoldást kínálva az aszpartimidképződésre.
-
Intramolekuláris gátlás imidazol által védett szénhidrátok sav-katalizált hidrolízisében
A tanulmány anomáliát fedez fel az 5,6-O-izopropilidén csoport savakkal katalizált hidrolízisében bizonyos D-glüko- és D-allofuranóz-származékokban, amelyek 3-O-imidazol-szulfonil részekkel összekapcsolt C3-epimerekhez kapcsolódnak. A fejlett modellezés feltárja, hogy a védőcsoportok közötti kölcsönhatások és a sztérikus hatások hogyan gátolják ezt a reakciót, új betekintést nyújtva a szénhidrátok kémiájába.
-
Két nehéz polipeptid közvetlen, folyamatos áramlású szintézise β-ciklodextrinek felhasználásával
A ciklodextrinek, különösen az OH-mentes β-CyD, jelentősen csökkentik a peptidek aggregációját az SPPS során, elősegítve az olyan kihívást jelentő peptidek szintézisét, mint az amiloid β (1-42). Ez az innovatív megközelítés 8%-19%-kal javítja a nyers peptid tisztaságát, alternatívát kínálva a hagyományos pszeudoprolin-monomer módszerekkel szemben.
- további hírek
Közleményeink
-
Fruzsina Bencs , Nóra Taricska , Zsolt Dürvanger , Dániel Horváth , Zsolt Fazekas , Vince Grolmusz , Viktor Farkas , András Perczel
Chemical Evolution of Early Macromolecules: From Prebiotic Oligopeptides to Self-Organizing Biosystems via Amyloid Formation
Chem. Eur. J. 31(29), e202404669 (2025) Kivonat -
Fruzsina Bencs , Loránd Románszki , Viktor Farkas , András Perczel
Structural Insights Into Amyloid Polymorphism: The Impact of Glutamine to Norleucine Substitutions in GNNQQNY Aggregation
Chem. Eur. J. 31 (26) e202404255 (2025) Kivonat -
Soma Varga , Bálint Ferenc Péterfia , Dániel Dudola , Viktor Farkas , Cy M. Jeffries , Perttu Permi , Zoltán Gáspári
Dynamic interchange of local residue–residue interactions in the largely extended single alpha-helix in Drebrin
Biochem. J. 482(08), 383–399 (2025) Kivonat -
Szebasztián Szaniszló , Imre G. Csizmadia , Imre Jákli , Viktor Farkas , András Láng , Máté Sulyok-Eiler , Veronika Harmat , István Pintér , András Perczel
Intramolecular Inhibition by Imidazole in Acid-Catalyzed Hydrolysis of Protected Carbohydrates
Chem. Eur. J. 31(15), e202403319 (2025) Kivonat -
Fruzsina Pilhál , Imre Jákli , Ernő Keszei , András Láng , András Perczel
Kinetic, thermodynamic, and ab initio insights of AsnGly isomerisation as a ticking time bomb for protein integrity
Commun Chem 7, 303 I DOI: https://doi.org/10.1038/s42004-024-01374-1 (2024) Kivonat - további közlemények