Bemutatkozás
A HUN-REN - ELTE Fehérjemodellező Kutatócsoport és a Szerkezeti Kémia és Biológiai Laboratórium az Eötvös Loránd Tudományegyetem Természettudományi Karán, a Kémiai Intézetben működik. Számos hazai és külföldi szerkezetkutató munkacsoporttal működünk együtt a szerves kémia, a peptidkémia, a molekuláris biológiai és biokémiai különböző területein azért, hogy jobban megértsük a mikrokozmosz csodálatos ám a szem elől elrejtett világát. Olyan szintetikus platformot működtetünk és fejlesztünk, amely magába foglal egy áramlásos kémián alapuló, polipeptidek és fehérje domének szintézisére alkalmas rendszert, illetve részben jelöletlen, részben 15N és 13C izotópjelölt fehérjék előállítására alkalmas fermentor-reaktort.
Témáink között vannak térszerkezet orientált projektek: mint például a foldamer kutatás, az önszerveződő és reverzibilis amiloidképződés megértése, a nem-természetes aminosavak és cukor-aminosavak totálszintézise, a polipeptidek és fehérje domének kémiai szintézise. Vannak betegségek gyógyítását elősegítő hatóanyagok és molekulák előállítását célzó projektjeink. Ezek keretében foglalkozunk a II-típusú cukorbetegség gyógyításában használt - Exendin-4 típusú, - GLP-1 analógokkal, az Alzheimer-kór molekuláris hátterének mélyebb megértésével, a tumoros megbetegedésekben fontos szerepet betöltő kRas jelátviteli fehérjével, antibiotikumok hatásmechanizmusával és egyes gyógyszer-gyógyszer kölcsönhatások mélyebb megértésével. Fehérjemodellezési munkáink során bioinformatikai, molekulamodellezései, hatóanyag tervezési és alkalmazott kvantumkémiai feladatokat is sikerrel oldunk meg.
Az elmúlt évtizedben több, ELTE központú együttműködést és pályázatot vezettünk azért, hogy a nagyfelbontású szerkezetvizsgálatok olyan fontos eszközeit mint az NMR-spektroszkópia, a röntgen-krisztallográfia és a krio elektronmikroszkópia adta lehetőségeinket a legmagasabb szinten és hatékonya tudjuk művelni, tudásunkat másokkal megosztani, ipari partnerekkel együttműködni. (MedInProt, HunProtExc, vagy a SzintPlusz Kiválósági Programok, iNEXT-Discovery H-2020, stb.)
Nyitott gondolkozású, lelkes csapatunk szeretettel várja a diákokat és örömmel kooperál minden érdeklődő kutatóval.
Híreink
-
Doktori cím
Az ELTE Hevesy György Kémia Doktori Iskola Szintetikus kémia, szerves és biomolekuláris kémia programja keretében szeptember 15-én Szaniszló Szebasztián summa cum laude minősítéssel doktori fokozatot szerzett! Gratulálunk!
-
A glutamin -> norleucin csere hatása a GNNQQNY peptid aggregációjában
Amiloidképződést vizsgáltunk egy ismert, 7 aminosavból álló peptid (GNNQQNY) esetén. Kissé módosítottuk a szekvenciát oly módon hogy a kialakuló nanométer méretű szerkezet kialakulásában szerepet játszó oldallánc amid csoportot helyettesítettük hidrogén-híd kialakítására nem képes csoporttal. Ezt úgy értük el, hogy a két glutamint (Q) egyenként lecseréltük két új szintézisben norleucinra (Nle). A két aminosav (Q, Nle) ugyanolyan lánchosszúságú, de nagyon eltérő kémiai tulajdonságú. Az így kapott eredmények azt mutatták, hogy új, nanométer nagyságú, csavart, szálszerű szerkezeteket kaptunk. Ráadásul attól függően, hogy melyik glutamint (Q) cseréljük ki más irányú csavarodást észleltünk (polimorfizmus). A szerkezeteket atomi erő mikroszkópia (AFM) alkalmazásával tudtuk „lefényképezni”, ezek kívül kiroptikai spektroszkópiai módszereket (ECD, VCD) használtunk.
Structural Insights Into Amyloid Polymorphism: The Impact of Glutamine to Norleucine Substitutions in GNNQQNY Aggregation
Ezek az eredmények anyagtudományi szempontból lehetnek érdekesek (pl. amiloid katalizátorok fejlesztése), ahol reprodukálhatóan tudtunk nanoszintű 3D struktúrákat előállítani. -
A pszeudoprolin-származékok oxazolidin jellegének feltárása automatizált áramlási peptidkémiai módszerrel
A pszeudoprolin-származékokat, mint például a Thr(ΨPro)-OH-t, a peptidszintézisben használják a peptidaggregáció és az aszpartimidképződés minimalizálása érdekében, de jelentős mellékhatásokat idézhetnek elő, különösen magas hőmérsékleten és nyomáson. Ez a tanulmány az oxazolidin-rész viselkedését vizsgálja, és mechanizmusokat javasol ezen mellékhatások mérséklésére, termodinamikailag ellenőrzött megoldást kínálva az aszpartimidképződésre.
- további hírek
Közleményeink
-
László Keresztes , Evelin Szögi , Bálint Varga , Viktor Farkas , András Perczel , Vince Grolmusz
Navigating Homogeneous Graph Paths Through Amyloidogenic and Non-Amyloidogenic Hexapeptides
Journal of Computational Chemistry 46: e70238 (2025) Kivonat -
Dominik Mátyás , Vanda Tukacs , Vilmos Tóth , Péter Baracskay , Stefánia Krisztina Pap , Pál Stráner , Tran Minh Hien , Éva Hunyadi-Gulyás , Zsuzsanna Darula , András Perczel , Katalin Adrienna Kékesi , Gábor Juhász
TARPγ2-Derived Peptide Enhances Early-Phase Long-Term Potentiation and Impairs Memory Retention in Male Rats
Brain Sciences 15: 881 (2025) Kivonat -
Soma Varga , Bálint Ferenc Péterfia , Dániel Dudola , Viktor Farkas , Cy M. Jeffries , Perttu Permi , Zoltán Gáspári
Dynamic interchange of local residue–residue interactions in the largely extended single alpha-helix in Drebrin
Biochem. J. 482(08), 383–399 (2025) Kivonat -
Fruzsina Bencs , Nóra Taricska , Zsolt Dürvanger , Dániel Horváth , Zsolt Fazekas , Vince Grolmusz , Viktor Farkas , András Perczel
Chemical Evolution of Early Macromolecules: From Prebiotic Oligopeptides to Self-Organizing Biosystems via Amyloid Formation
Chem. Eur. J. 31(29), e202404669 (2025) Kivonat -
Kim Hoang Yen Duong , Gitta Schlosser , Dániel Horváth , Viktória Goldschmidt Gőz , András Perczel
Advancing analytical techniques for detecting and characterizing anomeric chimeric peptides and their gas-phase interconversion
Microchemical Journal 211: 113031 (2025) Kivonat - további közlemények