in spectra

NMR, ECD,
VCD, FTIR, ...

Bővebben

in crystal

krisztallográfia,

röntgen diffrakció,...

Bővebben

in silico

bio-informatika, alkalmazott QM, molekula modellezés

Bővebben

in vivo/in vitro

biotechnológia, fehérje gyártás, 

preparatív munka, klasszikus szintézis,..

Bővebben

Bemutatkozás

Csoport 2024.Aprilis

A HUN-REN - ELTE Fehérjemodellező Kutatócsoport és a Szerkezeti Kémia és Biológiai Laboratórium az Eötvös Loránd Tudományegyetem Természettudományi Karán, a Kémiai Intézetben működik. Számos hazai és külföldi szerkezetkutató munkacsoporttal működünk együtt a szerves kémia, a peptidkémia, a molekuláris biológiai és biokémiai különböző területein azért, hogy jobban megértsük a mikrokozmosz csodálatos ám a szem elől elrejtett világát. Olyan szintetikus platformot működtetünk és fejlesztünk, amely magába foglal egy áramlásos kémián alapuló, polipeptidek és fehérje domének szintézisére alkalmas rendszert, illetve részben jelöletlen, részben 15N és 13C izotópjelölt fehérjék előállítására alkalmas fermentor-reaktort.
Témáink között vannak térszerkezet orientált projektek: mint például a foldamer kutatás, az önszerveződő és reverzibilis amiloidképződés megértése, a nem-természetes aminosavak és cukor-aminosavak totálszintézise, a polipeptidek és fehérje domének kémiai szintézise. Vannak betegségek gyógyítását elősegítő hatóanyagok és molekulák előállítását célzó projektjeink. Ezek keretében foglalkozunk a II-típusú cukorbetegség gyógyításában használt - Exendin-4 típusú, - GLP-1 analógokkal, az Alzheimer-kór molekuláris hátterének mélyebb megértésével, a tumoros megbetegedésekben fontos szerepet betöltő kRas jelátviteli fehérjével, antibiotikumok hatásmechanizmusával és egyes gyógyszer-gyógyszer kölcsönhatások mélyebb megértésével. Fehérjemodellezési munkáink során bioinformatikai, molekulamodellezései, hatóanyag tervezési és alkalmazott kvantumkémiai feladatokat is sikerrel oldunk meg.
Az elmúlt évtizedben több, ELTE központú együttműködést és pályázatot vezettünk azért, hogy a nagyfelbontású szerkezetvizsgálatok olyan fontos eszközeit mint az NMR-spektroszkópia, a röntgen-krisztallográfia és a krio elektronmikroszkópia adta lehetőségeinket a legmagasabb szinten és hatékonya tudjuk művelni, tudásunkat másokkal megosztani, ipari partnerekkel együttműködni. (MedInProt, HunProtExc, vagy a SzintPlusz Kiválósági Programok, iNEXT-Discovery H-2020, stb.)
Nyitott gondolkozású, lelkes csapatunk szeretettel várja a diákokat és örömmel kooperál minden érdeklődő kutatóval.

P1030653Csoport 1

Híreink

  • ACWF: Amiloid fibril szerkezetek adatbázisa és számítógépes elemző eljárás

    Kidolgoztunk egy új számítógépes eljárást (ACWF, Amyloid Coordinate Wizard Fibril), amivel elemezhető és megjeleníthető az amiloid fibrillumok térszerkezete. A kidolgozott hierarchikus klaszterezési módszer lehetővé teszi a polimorfok szerkezeti családokba sorolását és a kórképspecifikus szerkezeti különbségek azonosítását. Az ívekkel tagolt béta-redős amiloid szerkezetben sztérikus cipzárak biztosítják az oldószerkizárását - ezekben a komplementer molekulafelszínek illeszkedésének mértékét, területét és egymásba ágyazottságát három paraméterrel jellemezték. A paraméterek segítségével azonosították a szerkezeti gócpontokat alkotó aminosavakat, amik minden szerkezeti családban eltérő mintázatot alkotnak. Ezzel a keretrendszerrel jobban megérthető, hogyan fejlődnek a molekuláris szintű kölcsönhatások komplex patogén formációkká, és hogyan változik a cipzár-régió lokálisan, miközben kompaktabb struktúrák jönnek létre az amiloidok érése során.
    A publikáció a Journal of Chemical Information and Modeling folyóiratban jelent meg. Az ACWF adatbázis és elemző progam elérhető Pymol pluginként, itt (link)

  • Az amid-izomerizáció útjai II: A globuláris fehérjékben zajló, savval katalizált amid-cis–transz-izomerizáció geometriai előfeltételeinek feltárása

    Ebben a cikkben MD szimulációk és a PDB szerkezetek statisztikai elemzése segítségével azonosítottuk a cisz- és transz-peptidkötéseket körülvevő Asp/Glu karboxil oldalláncainak valamint a környező vízmolekuláknak azon kedvező orientációit, amelyek kielégítik a korábban javasolt izomerizációs mechanizmus kulcsfontosságú lépéseinek geometriai követelményeit.

  • A TARPγ2-eredetű peptid fokozza a korai fázisú hosszú távú potenciációt (LTP), és gátolja a memóriamegtartást hím patkányokban

    Új kutatásunk kimutatta, hogy egy TARPγ2-fehérjéből származó rövid peptid jelentősen befolyásolja az agy szinaptikus plaszticitását: bár erősíti a tanulás korai idegi folyamatait, egyben rontja a térbeli memória későbbi felidézését patkányokban. Eredményeink új betekintést adnak a memória molekuláris szabályozásába, és hozzájárulhatnak a szinaptikus működési zavarokkal járó idegrendszeri betegségek mechanizmusainak jobb megértéséhez.

  • további hírek

Közleményeink